Mae protein prion wedi'i newid yn arwain at glefyd prion heintus
Grŵp o ymchwilwyr ym Mhrifysgol Zurich dan arweiniad yr Athro Dr. Mae Adriano Aguzzi (Sefydliad Niwropatholeg) wedi darganfod bod newidiadau cynnil yn strwythur y protein prion yn arwain at gamweithrediad niwrolegol difrifol. Fe wnaethant hefyd ddangos bod y protein treigledig yn arwain at glefyd heintus. Cyhoeddwyd canlyniadau ei hymchwil ar-lein ers 1 Rhagfyr, 2008 ar "Proceedings of the National Academy of Sciences" (PNAS).
Nod yr astudiaeth oedd egluro datblygiad "Clefyd Gwastraff Cronig" (CWD) mewn ceirw a llwyfen, clefyd prion heintus iawn tebyg i enseffalopathi sbyngffurf buchol mewn gwartheg (BSE, neu glefyd gwartheg gwallgof) a chlefyd Creutzfeldt-Jakob yn bodau dynol. Mae'n effeithio ar hyd at 20 y cant o'r holl geirw yn yr Unol Daleithiau. Credir bod clefydau prion yn deillio o blygu'r protein prion yn anghywir. Mae'r camddatblygu yn creu placiau yn yr ymennydd, sydd wedyn yn debygol o "heintio" proteinau eraill.
Cyflwynodd yr ymchwilwyr dreigladau dau bwynt yng ngenyn prion y llygoden fel bod y protein treigledig yn debyg i'r genyn prose moose. Arweiniodd y newidiadau hyn at gryfhau'r strwythur protein. Yn rhyfeddol, datblygodd llygod a gynhyrchodd y protein prion stiff placiau yn yr ymennydd a symptomau niwrolegol fel clefydau prion.
"Cawsom ein syfrdanu o ddarganfod bod brechiad â darnau o'r ymennydd o'n llygod trawsenig wedi achosi clefyd mewn llygod arferol. Mae hynny'n golygu bod y protein treigledig yn ddigonol i achosi clefyd heintus," meddai Aguzzi.
Mae'r canlyniadau ymchwil hyn yn dangos mai dim ond dau dreiglad pwynt yn y genyn prion sy'n ddigonol i gychwyn clefyd prion heintus. Dywedodd yr Athro Aguzzi: "Mae'r canlyniadau hyn yn cadarnhau'r rhagdybiaeth bod proteinau yn cynnwys proteinau yn unig ac yn awgrymu bod gan glefydau prion elc a cheirw gydran genetig."
Ffynhonnell: Zurich [UZ]
