Твърда наука и висша кухня
Молекулярни ресторантьори жонглират с протеини и полимери / Публикувано ново изследване на Макс Планк
Физик от Института Макс Планк за полимерни изследвания в Майнц елегантно съчетава изследванията си върху меката материя с готвенето като наука. За „молекулярния гастроном“ Томас А. Вилгис кухнята се превръща в лаборатория. Последният брой на MaxPlanckResearch (4/2003) посети Vilgis и описва какво се случва, когато "твърдата наука" срещне "високата кухня".Защо месото става крехко при готвене, но става жилаво при прекалено дълго нагряване? Какво се случва при разбиване на белтъци или избистряне на масло? Учените, които наричат себе си „молекулярни гастрономи“, се занимават с подобни въпроси относно химията и физиката на печеното, сосовете или пудингите. Томас Вилгис е един от тях. Работата му на пълен работен ден в Института Макс Планк за полимерни изследвания в Майнц е изследване на свойствата на полимерите, биополимерите и сложните материали, които те могат да изградят.
Фигура 1: Микроскопското изображение на яйчен белтък ясно показва, че стените на въздушните мехурчета са структурирани като сандвичи: повърхностноактивните протеинови слоеве са в пряк контакт с въздуха, като водната фаза е вградена между тях.
Изображение: MPI за полимерни изследвания
Емулсии, суспензии, пяна, гелове, биологични мембрани или влакна се състоят от много големи молекули. Тези молекули, често полимери, взаимодействат в много размери, вариращи от нанометри (милиардни части от метъра) до микро- или дори милиметри. Това придава на всички тези материали сложни и в същото време характерни свойства. Ето защо днес учените ги групират под общото понятие „мека материя“, което означава разнообразна и много динамична област на изследване. Меката материя включва всички биологични материали - с изключение на биоминералите в костите и зъбите - и следователно всичко, което ядем.
Интересен подход към готвенето например идва от гледна точка на протеините, т.е. протеините. Тези биополимери са големи молекули, съставени от хиляди атоми. В живите организми те играят централна роля в практически всички биохимични процеси. Решаващият фактор тук е, че тези молекули могат да променят формата си - и по този начин и биологичната си функция: Някои протеини могат да превключват между листообразна сгъната форма и спирална спирала. Според съвременните познания подобни процеси дори отключват мозъчни заболявания като СЕГ.
Фигура 2: Изглед на формата на частично "развита" протеинова моделна молекула при различни увеличения. Вляво: Най-голямото увеличение показва първичната структура с отделни атоми само на 0,1 до 0,2 нанометра (милиардни от метъра) един от друг. Тук можете да видите аминокиселините, които се свързват заедно като основни градивни елементи за образуване на протеина. Функцията на протеина и неговата вторична структура (средна) зависят от техния ред: Това може да се състои от различни елементи като спирали или сгънати листови структури. Вторичната структура в крайна сметка се заплита в глобуларната, сферична третична структура на цялата молекула, която е биологично активна (вдясно).
Изображение: Хелмут Рорер
Томас А. Вилгис и неговият екип разработват нови математически модели, за да разберат по-добре например как работят антителата и ензимите. Като катализатори ензимите ускоряват биохимичните реакции в организма, което на първо място прави възможни много жизнени функции. Някои ензими обаче също могат да помогнат при готвенето, например като „омекотители на месото“. За да бъде биологичната тъкан същевременно твърда и еластична, през нея преминават колагенови влакна. Тези биополимерни влакна се състоят от много стабилна молекулярна тройна спирала - но това прави суровото месо жилаво. Нагряването или действието на определени ензими, например от сок от пресен ананас или смокини, може да трансформира колагена: тройните спирали се разтварят и полимерите се свързват, за да образуват рехава пространствена мрежа. Така се образува гел и месото става крехко.
Кухнята предлага разнообразие от сложни материали - и по този начин изобилие от храна за научното любопитство на молекулярните ресторантьори. Интерфейсите, например, са от голям интерес: в храната те обикновено се състоят от слой от подредени протеини с дебелина само няколко нанометра. Такива слоеве могат например да свързват капчици вода и мазнини, които иначе биха се отблъсквали. Това създава емулсии като мляко и масло. Молекулярните интерфейси също дават достатъчна стабилност на въздушните мехурчета в пяната. За да направите това, протеиновите молекули, които присъстват като топчета в яйчния белтък, трябва първо да бъдат "развити": Това става чрез разбиване с бъркалка. Прозрачният яйчен белтък става непрозрачен яйчен белтък. Променените протеинови молекули вече могат да затворят водните молекули на яйцето във фини, подобни на сандвич мембрани. Тези мембрани образуват стабилна обвивка около въздушните мехурчета в яйчената пяна. Удивително е, че толкова грубо устройство като бъркалка може да промени формата на молекули с размер само няколко нанометра. Така че нанотехнологиите имат дълга традиция в кухнята!
MaxPlanckResearch 4/2003 вече е публикуван. Книжката от 76 страници предоставя вълнуващи и разбираеми доклади от институтите на обществото Макс Планк. Този брой се фокусира върху "оптични хоризонти": Микроскопът е на 400 години - и все още не е изчерпан. Насладете се на усъвършенстваните методи, с които учените днес пътуват в света на най-малките и най-малките, и какви фантастични прозрения придобиват в процеса. Есето поставя въпроса „Колко мозък е нужен на интелигентността?“, разделът „Изследвания и общество“ („Игри с числа – илюзии за сигурност“) стига до дъното на причините за грешките в разсъжденията и грешните преценки, а знанията от първа ръка са посветен на моделите на въздействието на химикалите в околната среда. Други статии в броя: "Великият комуникатор" (за 100-годишнината на Конрад Лоренц) и "SUSY с бенедиктинците" (необичайна среща на физици в манастира Мария Лаах).
MaxPlanckResearch се публикува четири пъти годишно. За научното списание можете да се абонирате в пресофиса на обществото Макс Планк или чрез нашия уеб формуляр. Абонаментът е безплатен.
Връзки на Verwandte:
[1] Изследване на Макс Планк в Интернет: http://www.mpg.de/
Оригинална публикация:
N. Lee, TA Vilgis - Едноверижна силова спектроскопия - разчитане на последователността на HP протеинови модели - Eur. Phys. J.B 28, 415 (2002)
N. Lee, TA Vilgis - Преференциална адсорбция на хидрофобно-полярни моделни протеини върху шарени повърхности - Phys. Rev E 67, 050901 (2003)
E. Jarkova, N. Lee, TA Vilgis - Поведение при набъбване на реагиращи амфифилни гелове - J. Chem. Phys. 119, 3541 (2003)
Източник: Майнц [ mpg ]
