Kemény tudomány és haute cuisine
A molekuláris vendéglők fehérjékkel és polimerekkel foglalkoznak / Neue MaxPlanckResearch publikálva
A mainzi Max Planck Polimer Kutatóintézet fizikusa elegánsan ötvözi a lágy anyaggal kapcsolatos kutatásait a főzéssel, mint tudományral. Thomas A. Vilgis "molekuláris vendéglős" számára a konyha ezért laboratórium. Vilgis meglátogatta a MaxPlanckResearch legújabb kiadását (4/2003), és leírja, mi történik, ha a "kemény tudomány" találkozik a "haute cuisine" -vel.Miért gyengül meg a hús, amikor főzik, de egy kemény cipőtalpba, ha túl sokáig melegítik? Mi történik tojásfehérje felkorbácsolásakor vagy vaj tisztításakor? A magukat "molekuláris vendéglőknek" nevező tudósok ilyen kérdésekkel foglalkoznak a sültek, szószok vagy pudingok kémiájával és fizikájával kapcsolatban. Thomas Vilgis az egyikük. Teljes munkaidős kutató a mainzi Max Planck Polimer Kutató Intézetben, kutatja a polimerek, a biopolimerek tulajdonságait és az azokat felépíteni képes komplex anyagokat.
1. ábra: A tojásfehérjéről készült mikroszkópos felvételen jól látható, hogy a légbuborékok fala szendvicsszerű szerkezetű: a felületaktív fehérjerétegek közvetlenül érintkeznek a levegővel, a vizes fázis közé ágyazódik.
Kép: MPI a polimerkutatáshoz
Az emulziók, szuszpenziók, habok, gélek, biológiai membránok vagy rostok nagyon nagy molekulákból állnak. Ezek a molekulák, gyakran polimerek, számos méretskálán hatnak egymásra: a nanométerektől (a méter milliárdjaitól) a mikrométerekig vagy akár milliméterekig. Mindez összetett és egyben jellegzetes tulajdonságokat ad ezeknek az anyagoknak. Ezért a mai tudósok a „puha anyag” gyűjtőfogalom alatt foglalják össze, ami egy változatos és nagyon dinamikus kutatási területet jelöl. A lágy anyag magában foglalja az összes biológiai anyagot - kivéve a csontokban és a fogakban található bioásványokat - és így mindent, amit megeszünk.
A főzés érdekes megközelítése például a fehérjék szemszögéből származik. Ezek a biopolimerek nagy molekulák, amelyek több ezer atomból állnak. Az élő szervezetekben gyakorlatilag minden biokémiai folyamatban központi szerepet játszanak. A döntő az, hogy ezek a molekulák megváltoztathatják alakjukat - és így biológiai funkcionalitásukat is: egyes fehérjék váltogathatnak a levélszerű hajtogatott forma és a csavar alakú hélix között. A jelenlegi ismeretek szerint az ilyen folyamatok még olyan agyi betegségeket is kiváltanak, mint a BSE.
2. ábra: Egy részlegesen „kicsomagolt” fehérjemodell-molekula alakja különböző nagyításokkal. Balra: A legnagyobb nagyítás az elsődleges szerkezetet mutatja, ahol az egyes atomok egymástól mindössze 0,1–0,2 nanométer (a méter milliárd része) vannak egymástól. Itt láthatja azokat az aminosavakat, amelyek a fehérje képzésének alapvető építőköveit képezik. A fehérje funkciója és másodlagos szerkezete (közép) a sorrendjüktől függ: Ez különféle elemekből állhat, például hélixekből vagy lapszerkezetekből. A másodlagos szerkezet végül összegabalyodik, és létrehozza a teljes molekula gömb alakú, harmadlagos szerkezetét, amely biológiailag aktív (jobbra).
Kép: Helmut Rohrer
Thomas A. Vilgis és munkatársai új matematikai modelleket fejlesztenek ki, például az antitestek és enzimek működésének jobb megértése érdekében. Az enzimek katalizátorként felgyorsítják a biokémiai reakciókat a szervezetben, ami számos életfunkciót lehetővé tesz. Bizonyos enzimek azonban segíthetnek a főzésben is, például „húspuhítóként”. Annak érdekében, hogy a biológiai szövetek egyben erősek és rugalmasak legyenek, kollagénrostok futnak át rajta. Ezek a biopolimer szálak egy nagyon stabil molekuláris hármas hélixből állnak - ami a nyers húst szívóssá teszi. A melegítés vagy bizonyos enzimeknek való kitettség, például a friss ananász vagy füge levéből, átalakíthatja a kollagént: a hármas hélixek feloldódnak, és a polimerek összekapcsolódnak, és laza térhálót alkotnak. Ez egy zselést hoz létre, és a hús megpuhul.
A konyha sokféle összetett anyagot kínál – és ezért rengeteg takarmányt kínál a molekuláris gasztronómusok tudományos kíváncsiságának. Például a felületek nagyon érdekesek: az élelmiszerekben általában rendezett fehérjék rétegéből állnak, amely mindössze néhány nanométer vastag. Az ilyen rétegek összekapcsolhatják például a vizet és a zsírcseppeket, amelyek egyébként taszítanák egymást. Ez olyan emulziókat hoz létre, mint a tej és a vaj. A molekuláris határfelületek megfelelő stabilitást biztosítanak a habokban lévő légbuborékoknak is. Ehhez először „ki kell csomagolni” a fehérjemolekulákat, amelyek golyók formájában vannak jelen a tojásfehérjében: ezt habverővel való felveréssel kell megtenni. Az átlátszó tojásfehérje átlátszatlan tojásfehérjévé válik. A módosított fehérjemolekulák most finom, szendvicsszerű membránokba zárhatják a tojás vízmolekuláit. Ezek a membránok stabil héjakat képeznek a tojáshab légbuborékai körül. Megdöbbentő, hogy egy olyan durva eszköz, mint a habverő, képes megváltoztatni néhány nanométer méretű molekulák alakját. A nanotechnológiának nagy hagyománya van a konyhában!
Megjelent a MaxPlanck Research 4/2003. A 76 oldalas magazin izgalmas és érthető információkat közöl a Max Planck Társaság intézeteiből. Ennek a számnak a középpontjában az „Optikai horizontok” állnak: A mikroszkóp 400 éves – és még mindig nincs teljesen kihasználva. Tapasztalja meg azokat a kifinomult módszereket, amelyeket a tudósok manapság használnak, hogy a legkisebb és nagyon apró dolgok világába utazzanak, és a folyamat során nyert fantasztikus meglátások világába. Az esszé felteszi a kérdést: "Mennyi agyra van szüksége az intelligenciának?", a Kutatás és Társadalom rovat ("Számjátékok – a bizonyosság illúziói") a gondolkodási hibák és a téves ítéletek okaihoz, valamint az első kézből származó tudáshoz vezet. a környezeti vegyi anyagok hatását bemutató modelleknek szentelték. További cikkek a számban: "A nagy kommunikátor" (Konrad Lorenz 100. születésnapján) és "SUSY a bencésekkel" (fizikusok szokatlan találkozója a Maria Laach kolostorban).
A MaxPlanckResearch évente négyszer jelenik meg. A tudományos magazin előfizethető a Max Planck Társaság sajtóirodáján vagy webes űrlapunkon keresztül. Az előfizetés ingyenes.
Verwandte linkek:
[1] MaxPlanck kutatás az interneten: http://www.mpg.de/
Eredeti megjelenés:
N. Lee, TA Vilgis - Egyláncú erőspektroszkópia - HP fehérjemodellek szekvenciájának leolvasása - Eur. Phys. J. B. 28, 415 (2002)
N. Lee, TA Vilgis - Hidrofób-poláris modellfehérjék preferenciális adszorpciója mintás felületeken - Phys. Rev E 67, 050901 (2003)
E. Jarkova, N. Lee, TA Vilgis - Érzékeny amfifil gélek duzzadó viselkedése - J. Chem. Phys. 119, 3541 (2003)
Forrás: Mainz [mpg]
