Salt klessir prótein saman, meira salt leysir þau upp
Vísindamenn í Tübingen uppgötva grundvallareiginleika próteina
Efnaflokkurinn próteina sinnir fjölmörgum mikilvægum verkefnum í líffræðilegum kerfum og lífverum. Prótein eru ekki aðeins byggingarefni frumanna, heldur einnig til dæmis boðefni og efnafræðileg frumuverkfæri. Til þess að skilja ferlana í frumuvefjum og öðrum líffræðilegum kerfum ítarlega þurfa vísindamenn að vita hvernig prótein hafa samskipti við önnur efni og við vatn.
Vísindamenn við háskólann í Tübingen, undir forystu prófessors Frank Schreiber frá Institute for Applied Physics, í samvinnu við samstarfsmenn frá Saarbrücken og Oxford, hafa sýnt fram á í fyrsta skipti að hægt sé að safna próteinum saman, "keppa saman" og leysa upp aftur með því að bæta við hægt er að koma með ákveðin sölt. Þessi grundvallarniðurstaða stuðlar að betri skilningi á eiginleikum próteina.
Rannsóknarniðurstöður þýsk-breska samstarfsins voru forbirtar á netinu í desember 2008 af tímaritinu Physical Review Letters (101, 148101, 2008). Prófessor Frank Schreiber, Dr. Fajun Zhang og Stefan Zorn frá Institute for Applied Physics og prófessor Oliver Kohlbacher frá Center for Bioinformatics.
Sumir hafa sýnt hvers vegna samsöfnun próteina er svo mikilvæg
Dæmi: Það gegnir mikilvægu hlutverki í Alzheimerssjúkdómi og príonsjúkdómum eins og kúariðusjúkdómi (BSE) og Creutzfeldt-Jakob sjúkdómi. Á allt öðru svæði skiptir kristöllun, stýrð samsöfnun próteina, sköpum til að skýra uppbyggingu þeirra, sem er jafnframt forsenda þróunar nýrra lyfja. Samspilið við nærliggjandi vatn og saltjónirnar sem þar eru, jákvætt eða neikvætt hlaðnar agnir, gegnir lykilhlutverki í uppbyggingu og virkni próteina. Vel þekkt áhrif eru að aukning saltstyrks í lausn leiðir til hlífðar hleðslu á próteinum. Þetta dregur úr rafstöðueiginleikum þeirra á milli - sem getur að lokum leitt til samsöfnunar og útfellingar úr lausn.
Vísindamönnum frá Tübingen, Saarbrücken og Oxford hefur nú tekist að sanna að við ákveðnar aðstæður snýr frekari viðbót ákveðinna salta með mjög hlaðnum jónum (t.d. yttríum og lanthanum söltum) þessari samloðun við: próteinin fara aftur í lausn. Þessi áhrif skýrast af hleðsluviðsnúningi frá upphaflega ríkjandi neikvæða formerkinu (prótein í lausn) í næstum hlutlaust (samloðnun) yfir í (vegna sterkra fjölgildra jóna) ríkjandi jákvætt tákn (endurupplausn). Þessi áhrif voru þegar þekkt frá einföldum kollóíðum, mjög fínskiptum efnum í vökva, eins og þeim sem notuð eru í fleytimálningu. En nú hefur áhrifin verið sýnd í fyrsta skipti í próteinum með mun flóknari uppbyggingu.
Tilraunirnar fyrir þessa fyrstu uppgötvun voru gerðar með ljósrófsgreiningu og smáhornsröntgengeisladreifingu undir stjórn eðlisfræðinganna Dr. Fajun Zhang og prófessor Frank Schreiber. Þeir unnu með fræðimönnum vinnuhópa Dr. Andreas Hildebrandt frá Center for Bioinformatics Saar og prófessor Oliver Kohlbacher frá Center for Bioinformatics Tübingen, sem gátu líkt á raunhæfan hátt eftir hleðsluástandi próteina í lausn í tölvunni með nýrri nálgun. Rannsóknarhópurinn hefur nú sett upp heildaráfangamynd sem sýnir hversu mikið salt þarf fyrir próteinin sem notuð eru í hvaða styrk til að ná fram hinum sérstöku endurupplausnaráhrifum. Þetta opnar ný sjónarhorn fyrir grunnskilning á próteinum og einnig fyrir fjölda notkunar á sviði próteinkerfa, til dæmis við myndun próteinkristalla til skýringar á uppbyggingu.
Ritið:
Zhang F, Skoda MWA, Jacobs RMJ, Zorn S, Martin RA, Martin CM, Clark GF, Weggler S, Hildebrandt A, Kohlbacher O, Schreiber F. Reentrant Condensation of Proteins in Solution Induced by Multivalent Counterions. Physical Review Letters, 2008, 101, 148101
Heimild: Tübingen [ EKU ]
