Scienza hard e alta cucina
I ristoratori molecolari si destreggiano tra proteine e polimeri / Pubblicata la nuova ricerca Max Planck
Un fisico del Max Planck Institute for Polymer Research di Magonza combina elegantemente la sua ricerca sulla materia morbida con la cucina come scienza. Per il "gastronomo molecolare" Thomas A. Vilgis, la cucina diventa quindi un laboratorio. L'ultimo numero di MaxPlanckResearch (4/2003) ha visitato Vilgis e descrive cosa accade quando la "scienza dura" incontra l'"alta cucina".Perché la carne diventa tenera quando viene cotta, ma diventa dura quando viene riscaldata troppo a lungo? Cosa succede quando si montano gli albumi o si chiarifica il burro? Scienziati che si definiscono "gastronomi molecolari" affrontano tali questioni sulla chimica e la fisica di arrosti, salse o budini. Thomas Vilgis è uno di questi. Il suo lavoro a tempo pieno presso il Max Planck Institute for Polymer Research di Magonza consiste nella ricerca delle proprietà dei polimeri, dei biopolimeri e dei materiali complessi che possono formare.
Fig. 1: L'immagine microscopica degli albumi mostra chiaramente che le pareti delle bolle d'aria sono strutturate come sandwich: gli strati proteici tensioattivi sono a diretto contatto con l'aria, con la fase acquosa incorporata nel mezzo.
Immagine: MPI per la ricerca sui polimeri
Emulsioni, sospensioni, schiume, gel, membrane o fibre biologiche sono costituite da molecole molto grandi. Queste molecole, spesso polimeri, interagiscono su molte scale dimensionali, che vanno da nanometri (miliardesimi di metro) a micro o addirittura millimetri. Ciò conferisce a tutti questi materiali proprietà complesse e allo stesso tempo caratteristiche. Ecco perché oggi gli scienziati li raggruppano sotto il termine generico "materia soffice", che sta per un campo di ricerca diversificato e molto dinamico. La materia soffice include tutti i materiali biologici - ad eccezione dei biominerali nelle ossa e nei denti - e quindi tutto ciò che mangiamo.
Un approccio interessante alla cucina, ad esempio, viene dal punto di vista delle proteine, ovvero le proteine. Questi biopolimeri sono grandi molecole composte da migliaia di atomi. Negli organismi viventi svolgono un ruolo centrale praticamente in tutti i processi biochimici. Il fattore decisivo qui è che queste molecole possono cambiare la loro forma - e quindi anche la loro funzione biologica: alcune proteine possono passare da una forma piegata a foglio e un'elica elicoidale. Secondo le attuali conoscenze, tali processi innescano persino malattie del cervello come la BSE.
Fig. 2: Vista della forma di una molecola modello proteica parzialmente "non avvolta" a vari ingrandimenti. A sinistra: l'ingrandimento più alto mostra la struttura primaria con i singoli atomi a soli 0,1-0,2 nanometri (miliardesimi di metro) di distanza. Qui puoi vedere gli amminoacidi che si concatenano come i mattoni di base per formare la proteina. La funzione della proteina e la sua struttura secondaria (centrale) dipendono dal loro ordine: può consistere in diversi elementi come eliche o strutture di fogli piegati. La struttura secondaria alla fine si aggroviglia nella struttura terziaria globulare e sferica della molecola completa, che è biologicamente attiva (a destra).
Immagine: Helmut Rohrer
Thomas A. Vilgis e il suo team stanno sviluppando nuovi modelli matematici per comprendere meglio come funzionano gli anticorpi e gli enzimi, ad esempio. Come catalizzatori, gli enzimi accelerano le reazioni biochimiche nell'organismo, che è ciò che rende possibili molte funzioni vitali in primo luogo. Tuttavia, alcuni enzimi possono anche aiutare con la cottura, ad esempio come "inteneritori della carne". Affinché il tessuto biologico sia sodo ed elastico allo stesso tempo, le fibre di collagene lo attraversano. Queste fibre di biopolimeri sono costituite da una tripla elica molecolare molto stabile, ma questo rende la carne cruda dura. Il riscaldamento o l'azione di determinati enzimi, ad esempio dal succo di ananas o fichi freschi, possono trasformare il collagene: le triple eliche si dissolvono ei polimeri si legano a formare una rete spaziale sciolta. Questo crea un gel e la carne diventa tenera.
La cucina offre una varietà di materiali complessi - e quindi abbondanza di foraggio per la curiosità scientifica dei ristoratori molecolari. Le interfacce, ad esempio, sono di grande interesse: negli alimenti sono solitamente costituite da uno strato di proteine ordinate dello spessore di pochi nanometri. Tali strati possono, ad esempio, collegare acqua e goccioline di grasso che altrimenti si respingerebbero a vicenda. Questo crea emulsioni come latte e burro. Le interfacce molecolari conferiscono inoltre alle bolle d'aria nelle schiume una stabilità sufficiente. Per fare questo, le molecole proteiche, che sono presenti come palline nell'albume, devono prima essere "sballate": questo si fa sbattendo con una frusta. L'albume trasparente diventa bianco d'uovo opaco. Le molecole proteiche alterate possono ora racchiudere le molecole d'acqua dell'uovo in sottili membrane simili a sandwich. Queste membrane formano un guscio stabile attorno alle bolle d'aria nella schiuma d'uovo. È sorprendente che un dispositivo grezzo come una frusta possa cambiare la forma di molecole di dimensioni di pochi nanometri. Quindi la nanotecnologia ha una lunga tradizione in cucina!
MaxPlanckResearch 4/2003 è stato ora pubblicato. L'opuscolo di 76 pagine fornisce resoconti interessanti e comprensibili degli istituti della Max Planck Society. Questo numero si concentra sugli "orizzonti ottici": il microscopio ha 400 anni - e non è ancora esaurito. Sperimenta i metodi sofisticati con cui gli scienziati oggi viaggiano nel mondo dei più piccoli e dei più piccoli e quali fantastiche intuizioni ottengono nel processo. Il saggio pone la domanda "Di quanto cervello ha bisogno l'intelligenza?", la sezione Ricerca e Società ("Giochi di numeri - illusioni di certezza") va a fondo delle cause degli errori di ragionamento e di giudizi errati, e la conoscenza di prima mano è dedicata ai modelli dell'effetto delle sostanze chimiche ambientali. Altri articoli nel numero: "Il grande comunicatore" (per i 100 anni di Konrad Lorenz) e "SUSY con i benedettini" (un insolito incontro di fisici nel monastero di Maria Laach).
MaxPlanckResearch viene pubblicato quattro volte l'anno. La rivista scientifica può essere abbonata presso l'ufficio stampa della Max Planck Society o tramite il nostro modulo web. L'abbonamento è gratuito.
Collegamenti Verwandte:
[1] Ricerca di Max Planck su Internet: http://www.mpg.de/
pubblicazione originale:
N. Lee, TA Vilgis - Spettroscopia di forza a catena singola - lettura della sequenza di modelli proteici HP - Eur. Phys. JB 28, 415 (2002)
N. Lee, TA Vilgis - Adsorbimento preferenziale di proteine modello idrofobiche-polari su superfici modellate - Phys. Rev E 67, 050901 (2003)
E. Jarkova, N. Lee, TA Vilgis - Comportamento di rigonfiamento dei gel anfifilici reattivi - J. Chem. Phys. 119, 3541 (2003)
Fonte: Magonza [ mpg ]
