Kwenye njia ya wakala wa causative wa ugonjwa wa ng'ombe wazimu
Wanakemia katika ETH Zurich na Chuo Kikuu cha Kiufundi cha Munich walifanikiwa kwa mara ya kwanza kutengeneza prion iliyotiwa nanga. Kwa kufanya hivyo, wanaweza kutoa utafiti wa prion na msingi mpya wa kujua jinsi ugonjwa wa BSE au Creutzfeldt-Jacob unavyokua.
Katikati ya miaka ya 90, kila mtu alikuwa akizungumzia ugonjwa wa ng'ombe wazimu na ilikuwa mada nambari moja kwenye vyombo vya habari. Ni nini kilikuwa kinasumbua kuhusu ugonjwa wa wanyama ilikuwa dhana? kwamba lahaja ya ugonjwa hatari wa Creutzfeldt-Jakob (vCJD) kwa wanadamu husababishwa na ulaji wa nyama ya ng'ombe iliyochafuliwa na BSE. Katika aina zote mbili, magonjwa husababisha kuzorota kwa ubongo. Watafiti kwa muda mrefu wamedhani kwamba prions zilizopigwa vibaya zinawajibika kwa hili. Hata kama mambo yametulia karibu na BSE na CJD, magonjwa yanayohusiana na prion bado hayatibiki.
Prions ya kawaida na isiyo ya kawaida
Prions za kawaida ni protini rahisi ambazo hutokea kwa kawaida katika tishu za ubongo. Matokeo mapya ya utafiti hata yanaonyesha kwamba prions huchukua jukumu muhimu katika maendeleo ya seli mpya za ujasiri katika ubongo. Katika hali nyingi, prions zina muundo usio na madhara. Bado haijulikani kwa nini protini hizi hubadilisha muundo wao ghafla na hivyo kufanya viumbe vya carrier, kama vile ng'ombe, kondoo au binadamu, mgonjwa.
Watafiti wanashuku sehemu ya prions, glycosylphosphatidylinositols, au GPIs kwa ufupi. GPI zinajumuisha mabaki ya sukari na mafuta na prions za nanga kwenye uso wa seli.
Kutia nanga kwa GPI kunaweza kuwajibika kwa prion kubadilisha muundo wake na hata kusababisha prions zingine kukunjwa tofauti pia. Matokeo yake ni prions nyingi zisizo za kawaida ambazo hukusanyika pamoja na kuharibu ubongo.
Mchanganyiko wa kwanza wa molekuli bandia
Hadi sasa, hata hivyo, haijawezekana kutenganisha kabisa prions hizi ngumu, za nanga kutoka kwa mifumo ya asili.
Kwa hivyo watafiti walilazimika kuridhika na kuchunguza vimelea visivyo vya kawaida bila nanga ili kuelewa vyema muundo, kazi, uthabiti na kukunja kwao. Shida na hii: Prions rahisi bila kutia nanga haifanyi mgonjwa. Kwa hivyo ni muhimu kwa utafiti wa prion kuweza kuchambua prions na nanga ya GPI.
Suluhisho sasa linatolewa na timu ya utafiti ya Ujerumani-Uswizi inayoongozwa na Peter Seeberger, Profesa wa ETH wa Kemia Hai, na Christian Becker, Profesa katika Maabara ya Kemia ya Protini katika Chuo Kikuu cha Ufundi cha Munich.
Kwa mara ya kwanza, wamefaulu kuzaliana kwa usanii tata tata ya molekuli katika maabara. Kikundi cha Seeberger kiliunganisha nanga ya GPI, kikundi cha Becker prion. Baada ya hayo, vitambaa viwili viliunganishwa na kukamilika kuwa nzima.
"Mchanganyiko wa nanga ya GPI ni hatua muhimu kwa kemia kwa sababu inafungua uwezekano mpya na maarifa ya utafiti," anasisitiza Seeberger.
Art prion kama chombo
Majaribio ya awali yanaonyesha watafiti kuwa wameunda molekuli "sahihi". Prion bandia na GPI yake inaweza kujikita kwenye utando wa seli. Kwa msaada wa tata ya Masi ya bandia, watafiti wa prion wanaweza kuchunguza jukumu la nanga ya GPI kwa undani zaidi.
Katika siku zijazo, inaweza kuwa rahisi kufafanua ikiwa GPI ina ushawishi juu ya kukunja kwa prion na ikiwa inachangia prions ghafla kuwa na athari mbaya kwa kila mmoja. "Hiyo itakuwa kazi ya watafiti wa prion wakiongozwa na Prof. Adriano Aguzzi kutoka Hospitali ya Chuo Kikuu cha Zurich, ambao sasa tunawapa zana zinazofaa na molekuli zetu," anasema Profesa wa ETH Peter Seeberger.
biblia
Becker CFW, Liu X, Olschewski D, Castelli R, Seidel R, Seeberger PH: Semisynthesis ya Glycosylphos-phatidylinositol-Anchored Prion Protein, Angewandte Chemie, Volume 47, Toleo la 43, Kurasa 8215-8219; doi:10.1002/anie.200802161
Chanzo: Zurich [ ETH ]
