يكتل الملح البروتينات ، ويؤدي المزيد من الملح إلى حلها
اكتشف الباحثون في توبنجن الخصائص الأساسية للبروتينات
مجموعة البروتينات تفي بالعديد من المهام الحيوية في النظم البيولوجية والكائنات الحية. لا تعد البروتينات مجرد مواد بناء للخلايا ، ولكن أيضًا ، على سبيل المثال ، مواد الإشارة وأدوات الخلية الكيميائية. لفهم العمليات في أنسجة الخلايا والأنظمة البيولوجية الأخرى بعمق ، يجب على الباحثين فهم تفاعلات البروتينات مع المواد الأخرى وكذلك مع الماء.
أظهر الباحثون في جامعة توبنغن تحت إشراف البروفيسور فرانك شرايبر من معهد الفيزياء التطبيقية ، بالتعاون مع زملاء من ساربروكن وأكسفورد ، لأول مرة أن البروتينات يمكن أن تتجمع ، و "تتكتل" وتذوب مرة أخرى بإضافة بعض يمكن إحضار الأملاح. تساعد هذه النتيجة الأساسية في فهم خصائص البروتينات بشكل أفضل.
تم نشر نتائج البحث الخاصة بالتعاون الألماني البريطاني على الإنترنت مسبقًا في ديسمبر 2008 من قبل مجلة Physical Review Letters (101 ، 148101 ، 2008). شارك في العمل من جامعة توبنغن البروفيسور فرانك شرايبر ، د. فاجون زانج وستيفان زورن من معهد الفيزياء التطبيقية والبروفيسور أوليفر كولباتشر من مركز المعلوماتية الحيوية.
يوضح البعض سبب أهمية تجميع البروتينات
أمثلة: يلعب دورًا حاسمًا في مرض الزهايمر وأمراض البريون مثل مرض جنون البقر (BSE) ومرض كروتزفيلد جاكوب. في منطقة مختلفة تمامًا ، يعد التبلور ، وهو تجميع منظم للبروتينات ، أمرًا ضروريًا لتوضيح بنيتها ، وهو أيضًا شرط أساسي لتطوير عقاقير جديدة. يلعب التفاعل مع الماء المحيط وأيونات الملح التي يحتويها ، جزيئات موجبة أو سالبة الشحنة ، دورًا مركزيًا في بنية ووظيفة البروتينات. التأثير المعروف هو أن زيادة تركيز الملح في المحلول يؤدي إلى حجب الشحنات على البروتينات. هذا يقلل من تنافرها الكهروستاتيكي مع بعضها البعض - والذي يمكن أن يؤدي في النهاية إلى تجميع وفشل الحل.
لقد نجح العلماء من توبنغن ، ساربروكن وأكسفورد الآن في إثبات أنه في ظل ظروف معينة ، فإن إضافة أملاح معينة مع أيونات عالية الشحنة (مثل أملاح الإيتريوم واللانثانوم) تعكس هذا التجميع: تعود البروتينات إلى المحلول. يتم تفسير هذا التأثير من خلال انعكاس الشحنة من العلامة السلبية السائدة في الأصل (البروتينات في المحلول) إلى المحايدة تقريبًا (التجميع) حتى (بسبب الأيونات القوية متعددة التكافؤ) علامة إيجابية سائدة (إعادة الانحلال). كان هذا التأثير معروفًا بالفعل من الغرويات البسيطة ، والمواد شديدة التقسيم في سائل ، مثل تلك المستخدمة في دهانات المستحلب. ولكن الآن ظهر التأثير لأول مرة في البروتينات الأكثر تعقيدًا.
تم إجراء تجارب هذا الاكتشاف الأول بمساعدة التحليل الطيفي البصري وتشتت الأشعة السينية بزاوية صغيرة تحت إشراف الفيزيائي د. فاجون زانج والبروفيسور فرانك شرايبر. لقد عملوا مع المنظرين من د. Andreas Hildebrandt من مركز المعلوماتية الحيوية Saar والبروفيسور Oliver Kohlbacher من مركز المعلوماتية الحيوية Tübingen ، اللذان تمكنا من محاكاة حالة شحن البروتينات الموجودة في محلول على الكمبيوتر بشكل واقعي باستخدام نهج جديد. وضعت مجموعة البحث الآن مخططًا كاملًا للطور يوضح مقدار الملح المطلوب للبروتينات المستخدمة في أي تركيز من أجل تحقيق التأثير الخاص لإعادة الانحلال. يفتح هذا آفاقًا جديدة لفهم أساسي للبروتينات وأيضًا لعدد من التطبيقات في مجال التعامل مع أنظمة البروتين ، على سبيل المثال في إنتاج بلورات البروتين لتوضيح البنية.
نشر:
F. Zhang ، MWA Skoda ، RMJ Jacobs ، S. Zorn ، RA Martin ، CM Martin ، GF Clark ، S. Weggler ، A. Hildebrandt ، O. Kohlbacher ، F. Schreiber: Reentrant Condensation of Proteins in Solution induced Counterions متعددة التكافؤ. رسائل المراجعة المادية ، 2008 ، 101 ، 148101
المصدر: توبنغن [EKU]
