نمک کٹ جاتا ہے پروٹین ، زیادہ نمک حل میں لاتا ہے

ٹیبجن کے محققین نے پروٹین کی بنیادی خصوصیات کو دریافت کیا

پروٹین گروپ حیاتیاتی نظام اور جاندار چیزوں میں بے شمار اہم کاموں کو پورا کرتا ہے۔ پروٹین نہ صرف خلیوں کے لئے بلڈنگ میٹریل ہیں ، بلکہ مادہ اور کیمیائی سیل کے اوزار کو بھی اشارہ کرتے ہیں ، مثال کے طور پر۔ خلیوں کے ؤتکوں اور دوسرے حیاتیاتی نظام کے عمل کو گہرائی سے سمجھنے کے ل researchers ، محققین کو پروٹین کے دوسرے مادوں اور پانی کے ساتھ تعامل کو جاننے کی ضرورت ہے۔

انسٹی ٹیوٹ فار اپلائیڈ فزکس کے پروفیسر فرینک شریبر کی ہدایت پر یونیورسٹی آف ٹابنجین کے محققین نے ساربرکن اور آکسفورڈ کے ساتھیوں کے ساتھ مل کر پہلی بار یہ دکھایا ہے کہ پروٹین اکٹھا ہوسکتا ہے ، "کلمپ" ہوسکتا ہے اور کچھ نمکیں شامل کرکے پھر تحلیل ہوجاتا ہے۔ لایا جا سکتا ہے۔ یہ بنیادی تلاش پروٹین کی خصوصیات کو بہتر طور پر سمجھنے میں مدد دیتی ہے۔

جرمنی اور برطانوی باہمی تعاون کے تحقیقی نتائج دسمبر 2008 میں جسمانی جائزہ لیٹرز (101 ، 148101 ، 2008) کے ذریعہ دسمبر میں پہلے ہی آن لائن شائع ہوئے تھے۔ کام میں شامل طالب علم یونیورسٹی کے پروفیسر فرینک شریبر ، ڈاکٹر سے تھے۔ انجمن انسٹی ٹیوٹ برائے اطلاق شدہ طبیعیات سے فاجان ژینگ اور اسٹیفن زورن اور بایو انفارمیٹکس کے سینٹر سے پروفیسر اولیور کوہل بیکر۔

کچھ بتاتے ہیں کہ پروٹینوں کی جمع کیوں اتنی اہم ہے

مثال کے طور پر: یہ الزائمر کی بیماری اور prion بیماریوں جیسے پاگل گائے کی بیماری (BSE) اور Creutzfeldt-Jakob بیماری میں فیصلہ کن کردار ادا کرتا ہے۔ ایک بالکل مختلف علاقے میں ، کرسٹاللائزیشن ، پروٹینوں کی ایک کنٹرول یکجہتی ، ان کے ڈھانچے کی وضاحت کے لئے بہت ضروری ہے ، جو نئی دوائیوں کی نشوونما کے لئے بھی ایک شرط ہے۔ آس پاس کے پانی اور اس میں شامل نمک آئنوں کے ساتھ تعامل ، مثبت یا منفی چارج والے ذرات ، پروٹین کی ساخت اور اس میں کام کرنے میں مرکزی کردار ادا کرتے ہیں۔ ایک معروف اثر یہ ہے کہ حل میں نمک کی تعداد میں اضافہ کرنے سے پروٹینوں پر لگائے جانے والے الزامات کی حفاظت ہوتی ہے۔ اس سے ان کا الیکٹروسٹیٹک پسپائی ایک دوسرے کے ساتھ کم ہوجاتا ہے - جو بالآخر حل کی یکجہتی اور ناکامی کا باعث بن سکتا ہے۔

ٹیبجن ، ساربرکن اور آکسفورڈ کے سائنس دانوں نے اب یہ ثابت کرنے میں کامیابی حاصل کی ہے کہ خاص حالات میں انتہائی معاوضہ آئنوں (مثلاtt یٹریئم اور لانٹینم نمکیات) کے ساتھ کچھ نمکیات کے مزید اضافے سے یہ جمع ہوجاتا ہے: پروٹین حل میں آجاتے ہیں۔ اس اثر کی وضاحت اصل چارج منفی علامت (حل میں پروٹین) سے لے کر تقریبا غیر جانبدار (مجموعہ) تک (مضبوط ملٹی ویلینٹ آئنوں کی وجہ سے) مثبت علامت (دوبارہ حل) پر حاوی ہونے والے چارج کے ذریعہ کی گئی ہے۔ یہ اثر پہلے ہی سادہ کولائیڈس ، مائع میں بہت باریک منقسم مادہ سے جانا جاتا تھا ، جیسے ایملشن پینٹس میں استعمال ہونے والے۔ لیکن اب اس کا اثر پہلی مرتبہ زیادہ پیچیدہ ساختہ پروٹین میں دکھایا گیا ہے۔

اس پہلی دریافت کے تجربات نظری ماہر ڈاکٹر کی ہدایت پر آپٹیکل سپیکٹروسکوپی اور چھوٹے زاویہ ایکس رے بکھیرنے کی مدد سے کئے گئے۔ فاجان ژانگ اور پروفیسر فرینک شریبر۔ انہوں نے ڈاکٹر کی طرف سے نظریوں کے ساتھ کام کیا۔ بایو انفارمیٹکس سار کے سینٹر سے آندریاس ہلڈبرینڈ اور سینٹر برائے بائیوفارمٹکس ٹریبجن سے پروفیسر اولیور کوہل بیکر ، جو ایک نئے نقطہ نظر کے ساتھ کمپیوٹر پر حل میں پروٹین کے معاوضہ کو حقیقت پسندانہ انداز میں تیار کرنے میں کامیاب تھے۔ ریسرچ گروپ نے اب ایک مکمل مرحلہ آریھ تیار کیا ہے جس میں بتایا گیا ہے کہ پروٹین کے لئے کتنے نمک کی ضرورت ہوتی ہے تاکہ دوبارہ حل کے خصوصی اثر کو حاصل کرنے کے لئے کس حراستی میں استعمال کیا جاتا ہے۔ اس سے پروٹین کی بنیادی تفہیم اور پروٹین سسٹم سے نمٹنے کے شعبے میں متعدد ایپلیکیشنز کے ل op نئے نقطہ نظر کھلتے ہیں ، مثال کے طور پر ڈھانچے کی وضاحت کے لئے پروٹین کرسٹل کی نسل میں۔

اشاعت:

ایف ژانگ ، ایم ڈبلیو اے اسکوڈا ، آر ایم جے جیکبس ، ایس زورن ، آر اے مارٹن ، سی ایم مارٹن ، جی ایف کلارک ، ایس ویگلر ، اے ہلڈبرینڈ ، او کوہل بیکر ، ایف. شریبر: ملٹی ویلنٹ کاؤنٹرین کے ذریعہ حل میں پروٹینوں کی دوبارہ اجتماعی کشمکش۔ جسمانی جائزہ خطوط ، 2008 ، 101 ، 148101

ماخذ: ٹیبنگن [ای کیو]