Untersuchungen zur Wirkung von Hochdruck auf fibrilläre Muskelproteine
Während die natürliche Beschaffenheit vieler Lebensmittel bei der Hochdruckbehandlung (HDB) kaum beeinflusst wird, sind grundlegende Konsistenzveränderungen möglich. Insbesondere Makromoleküle, wie Proteine, unterliegen einem starken Einfluss von hohen Drücken. In vielen Fällen wirken sie sich vorteilhaft auf das Produkt aus und können technologisch genutzt werden.
Han-Jun MA und D.A. LEDWARD untersuchten den Einfluss der HDB (200-800 MPa) bei unterschiedlicher Behandlungstemperatur (20-70 °C) für 20 Minuten auf die Veränderungen der fibrillären Muskelproteine des Rindfleisches (High pressure/thermal treatment effects on the texture of beef muscle). Da im Eiweißkomplex des Muskelgewebes die myofibrillären Proteine hitzeresistenzer als im isolierten Zustand sind, dienten als Probenmaterial Post-rigor-Muskelgewebe sowie extrahierte myofibrilläre Proteine.
Der pH-Wert des Muskelfleisches nahm durch die HDB, abhängig von der Druckhöhe, um 0,06 Einheiten bei 200 MPa und 0,17 Einheiten bei 800 MPa zu. Die pH-Zunahme bei der HDB, wie auch beim Erhitzen, muss durch Änderung der Wasserstoffbindungen innerhalb der myofibrillären Proteine bedingt sein, da sie nicht nur durch die HDB der Muskelgewebe, sondern auch bei Myofibrillen auftreten.
HDB bei Zimmertemperatur erbrachte eine signifikante Zunahme der Festigkeit mit dem steigenden Druck von 0,1 bis 800 MPa. Bei 40 °C nahmen die Werte der Festigkeitsparameter ab einem Druck von 200 MPa zu. Bei den höheren Behandlungstemperaturen von 60 °C und 70 °C wurde festgestellt, dass der Druck schon ab 200 MPa eine deutliche Verringerung der Festigkeit verursacht. Eine Erhöhung der Behandlungstemperatur bei den moderaten Drücken war effektiver für die Abnahme der Härte-, Elastizität- und ZartheitsWerte als der Druck oder die Erhitzung allein. Eine mögliche Erklärung dafür sehen die Autoren in der Aktivierung der Enzyme bei der langsam steigenden Temperatur von 20 °C bis auf die eingestellte Behandlungstemperatur während der 20-minütigen HDB, bevor diese durch den steigenden Druck inaktiviert werden.
Mittels einer kolorimetrischen Untersuchung der Muskelgewebe und der Myofibrillen wurde versucht, die strukturellen Änderungen aufzuklären. Das Kollagen zeigte sich auf dem Thermogramm als druckresistent bei 20 °C und 40 °C. Erst bei Temperaturen im Bereich von 60-70 °C kommt es zu einer Denaturierung/Auffaltung des Kollagen durch den Druck ab 200 MPa. Bei Myosin und Actin kommt es dagegen durch eine Kombination von Druck ab 400 MPa und einer milden Erhitzung zur Lösung der intramolekularen Bindungen und zu Umfaltungen des Proteins. Dabei können neue Proteinstrukturen mit einer niedrigen thermischen Stabilität gebildet werden, die auf den Thermogrammen in den Bereichen von 47,3-50,5 °C und 53,4-54,3 °C festgestellt wurden. Obwohl die neuen Proteinstrukturen thermolabil bei normalem Druck sind, werden solche auch durch die HDB bei der Behandlungstemperatur von 60 °C gebildet. Es bleibt jedoch noch offen, in welchem Umfange die durch Druck/Erhitzung verursachten strukturellen Veränderungen der fibrillären Muskelproteine oder eine beschleunigte Proteolyse zur Abnahme der Festigkeit von Rindfleisch beitragen, da es sich hierbei um eine sehr komplexe Reaktion handelt. Man vermutet, dass durch eine Kostensenkung der Hochdruckanlagen die kombinierte Hochdruck-/ Erhitzungsbehandlung zur Optimierung der Rindfleischbeschaffenheit kommerziell angewendet werden kann.
Quelle: Kulmbach [ DEDERER ]
